Aminokwasy, białka i enzymy

Aminokwasy-podstawowe jednostki budujące białko zbudowane z grup: aminowej karboksylowej atomu wodoru i charakterystycznej grupy R(łańcuch boczny aminokwasu) które wiążą się kowalencyjnie z atomem węgla określanym jako węgiel α W roztworze o pH obojętnym występują w postaci jonów obojnaczych(forma zjonizowana NH+ oraz COO-)

Zmiana pH roztworu zmienia Stan jonizacji: w pH kwaśnym Grupa karboksylowa jest niezjonizowana(COOH) a aminowa zjonizowana natomiast w pH zasadowym Grupa aminowa jest niezjonizowana(NH2) a Grupa karboksylowa zjonizowana Ułożenie czterech różnych podstawników wokół węgla α (węgiel asymetryczny) nadaje aminokwasom Charakter związków optycznie czynnych dwa Aminokwasy będące swoimi lustrzanymi odbiciami(niedającymi się na siebie nałożyć) nazywa się izomerami optycznymi(izomery L i D). białko zbudowane jest wyłącznie z L-aminokwasów

W białkach znajduje się ok. 20 aminokwasów których łańcuch boczne różnią się kształtem wielkością ładunkiem elektrycznym zdolnością do tworzenia wiązań wodorowych oraz reaktywnością chemiczną Te 20 aminokwasów występuje w białkach wszystkich organizmów żywych od bakterii po człowieka Podział aminokwasów: - hydrofobowe łańcuchy boczne: Glicyna jej Grupa R to wodór(to jedyny Aminokwas który nie jest optycznie czynny) alanina(łańcuch boczny to Grupa metylowa –CH3) Walina Leucyna i Izoleucyna mają łańcuch boczny o charakterze hydrofobowym który ma tendencje do unikania kontaktów z wodą(aminokwasy te mają skłonność do grupowania się) Hydrofobowość łańcuchów stabilizuje strukturę przestrzenną białek rozpuszczalnych w wodzie Kształt i rozmiary łańcuchów umożliwiają łączenie się w ściśle upakowane struktury w których występują wolne przestrzenie Prolina jest aminokwasem cyklicznym( jej łańcuch boczny łączy się z węglem α i z grupą aminową)przez co w znacznym stopniu wpływa na architekturę białka często występuje w zgięciach pofałdowanego białka Metionina zawiera Atom siarki związany tioestrowo(-S-CH3) w łańcuchu bocznym -Aminokwasy aromatyczne: Fenyloalanina Tyrozyna i tryptofan(łańcuchy boczne również hydrofobowe) Fenyloalanina zawiera w łańcuchu pierścień aromatyczny fenylowy połączony z węglem α za pomocą grupy metylowej(-CH2-) Tyrozyna ma dołączoną do pierścienia grupę hydroksylową co powoduje że jest mniej hydrofobowa niż Fenyloalanina Tryptofan natomiast w łańcuchu ma pierścień indolowy(oprócz węgli występuje w nim Atom azotu)

-Aminokwasy o polarnych łańcuchach bocznych nie ulegających jonizacji: Cysteina i zawiera grupę sulfoidową(-SH) . Grupa sulfoidową jest silnie reaktywna ma znaczny wpływ na przestrzenną strukturę białka w którym występuje ponieważ Atomy siarki mogą tworzyć mostki disiarczkowe Seryna i Treonina w łańcuchu bocznym zawierają grupy hydroksylowe które powodują większą hydrofilowość i są bardzo reaktywne Asparagina i Glutamina to pochodne asparaginianu i glutaminianu są elektrycznie obojętne(zawierają grupy amidowe –COONH2)

-Aminokwasy o łańcuchach polarnych dodatnio naładowanych: Lizyna Arginina i Histydyna Lizyna i Arginina mają łańcuch naładowany dodatnio a Histydyna może być obojętna lub mieć ładunek dodatni w zależności od środowiska w jakim się znajduje w swoim łańcuchu ma pierścień imidazolowy Wszystkie Trzy mają zasadowy charakter(1 lub więcej grup aminowych w łańcuchu) –Aminokwasy o łańcuchach polarnych ujemnie naładowanych: Kwas asparaginowy i Kwas glutaminowy(lub asparaginian i glutaminian) które mają ładunek ujemny i Charakter kwasowy(grupy karboksylowe w łańcuchu)
Aminokwasy niebiałkowe to takie które nie budują białek ale w organizmie mogą pełnić ważne funkcje metaboliczne są to Aminokwasy nie tylko α i nie tyko L np. Kwas GABA cytrulina β- cyjanoalanina
Aminokwasy łączą się ze sobą tworząc peptydy Wiązanie powstaje pomiędzy grupą karboksylową pierwszego i aminową drugiego i nazywa się wiązaniem peptydowym Powstanie tego wiązania nie zachodzi spontanicznie aby powstał Peptyd trzeba dostarczyć dużej ilości energii Aminokwasy łącząc się tworzą strukturę liniową w której występuje wolny koniec N i wolny koniec C. Sekwencja aminokwasów w peptydzie jest bardzo ważna zawsze zaczyna się od końca N do końca C. w łańcuchu peptydowym wyróżnia się Szkielet złożony z węgli i azotów
O
(np3HN-C-C-N-C-C-N-C-COO-) oraz łańcuchy boczne aminokwasów
O
Aminokwasy endogenne to takie które Organizm sam może syntetyzować Bakterie i rośliny syntetyzują wszystkie 20, człowiek tylko 11: Alanina Arginina Asparagina asparaginian Cysteina Glicyna Glutamina glutaminian Prolina Seryna i Tyrozyna Aminokwasy egzogenne to takie których Organizm sam nie może syntetyzować muszą być dostarczane w pokarmie: Fenyloalanina Histydyna Izoleucyna Leucyna Lizyna Metionina Treonina Tryptofan walina
 
Wzory aminokwasów
H H H
3HN C COO- 3NH C COO- 3HN C COO-
H CH3 CH2
Glicyna Alanina CH3 CH3
walina
nazwa skrót skrót literowy
alanina Ala A
asparagina lub Kwas g Asx B
cysteina Cys C
kwas asparaginowy Asp D
kwas glutaminowy Glu E
fenyloalanina Phe F
glicyna Gly G
histydyna His H
izoleucyna Ile I
lizyna Lys K
leucyna Leu L
metionina Met M
asparagina Asn N
prolina Pro P
glutamina Gln Q
arginina Arg R
seryna Ser S
treonina Thr T
walina Val V
tryptofan Trp W
tyrozyna Tyr Y
glutamina lub Kwas glutaminowy Glx Z
 

Białka-mają ściśle określoną sekwencje aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi które są zdeterminowane genetycznie każdy Aminokwas jest kodowany przez jedną lub więcej sekwencji 3 nukleotydów DNA Zmieniając sekwencję znanego białka można uzyskać inne białko o całkiem innych właściwościach Zmiana sekwencji może być przyczyną nieprawidłowego funkcjonowania białka i prowadzić do choroby Sekwencja aminokwasów decyduje też o strukturze
Struktura przestrzenna
Wiązanie peptydowe ma Charakter sztywny(nie ma możliwości obrotu wokół wiązania)ponieważ ma ono Charakter częściowo wiązania podwójnego natomiast wiązania pomiędzy azotem i węglem α oraz węglem α i węglem z grupy karboksylowej mają Charakter wiązania pojedynczego wokół którego istnieje możliwość obrotu czyli po obu stronach wiązania peptydowego istnieje możliwość obrotu Wiązanie peptydowe umożliwia tworzenie ściśle zdefiniowanych struktur przestrzennych a swobodna Rotacja pozwala białkom zwijać się w różny sposób Najczęściej powtarzające się struktury to helisa α i harmonijka β Helisa α ma kształt cylindra łańcuch główny jest ściśle skręcony i tworzy wewnętrzną część cylindra a łańcuchy boczne aminokwasów wystają na zewnątrz w ułożeniu heliakalnym(śrubowym) Pomiędzy grupami NH i CO tworzą się wiązania wodorowe które stabilizują helisę Tlen przy węglu tworzącym wiązanie peptydowe (aminokwas i) łączy się wiązaniem wodorowym z wodorem przy azocie czwartego aminokwasu licząc od aminokwasu i (w kierunku końca C)czyli wiązanie wodorowe powstaje pomiędzy aminokwasem i a aminokwasem 4+i Na Jeden obrót helisy przypada 3,6 aminokwasu a Skok helisy wynosi 054nm Najczęściej w białkach występuje helisa prawoskrętna Występowanie tego motywu przestrzennego w białkach waha się od 0 do 100%(są białka gdzie helisa w ogóle nie występuje np. chymotrypsyna lub stanowi znaczny Procent w strukturze np. w hemoglobinie 75%) Helisy mogą zwijać się dokoła siebie tworząc helisy wyższego rzędu Harmonijka β jest strukturą w której łańcuch polipeptydowy jest całkowicie rozciągnięty Stabilizują ją wiązania wodorowe pomiędzy grupami NH i CO różnych łańcuchów polipeptydowych sąsiadujące łańcuchy mogą być ułożone w jednym kierunku-wówczas harmonijka jest równoległa lub w przeciwnych kierunkach-harmonijka antyrównoległa Zwrot β(spinka do włosów) tworzy się dzięki wiązaniom wodorowym pomiędzy grupami NH aminokwasu n a grupą CO aminokwasu n+3 w tym samym łańcuchu polipeptydowym powodując zgięcie łańcucha i zmianę jego kierunku od momentu zgięcia Trójniciowa helisa kolagenu różni się od typowej helisy α jest zbudowana z 3 łańcuchów polipeptydowych w których głównymi aminokwasami są glicyna(co 3 aminokwas) Prolina i hydroksyprolina